Rolul anticorpilor în helmintiază. Clasa Nematode

Autor: Dr. Dolfi Alexandra Anticorpii reprezintă proteinele produse de către sistemul imun în momentul în care organismul se confruntă cu prezența unui antigen.

Invitro Moldova - Laborator de analize medicale,

Integritatea și sănătatea sistemului imun sunt vitale pentru organism, deoarece numai un sistem imun sănătos poate reprezenta o barieră eficace împotriva antigenelor endogene sau exogene virale, bacteriene, parazitare sau toxine. Anticorpii sunt reprezentați de imunoglobuline, care sunt proteine gamaglobulinice care se găsesc în plasmă, lichidele extracelulare și secrețiile organismului.

Ele se combină specific cu antigenele substanțele non-self care declanșează răspunsul imun. Ca structură, sunt glicoproteine transmembranare cu proprietate de anticorpi fiind capabile de a se lega specific de un epitop sau de un determinant antigenic. Sunt produse de plasmocite, celule derivate din limfocitele B.

Regula de bază este aceea că dintr-un limfocit B va rezulta o imunoglobulină anticorp care va recunoaște un singur determinant antigenic anticorp specific. Numărul de imunoglobuline pe care le are un adult în mod normal este foarte mare, ajungând rolul anticorpilor în helmintiază 10 la puterea 20, imunoglobuline ce sunt împărțite în mai mult de specii moleculare diferite. Imunoglobulinele au astfel o heterogenitate extrem de mare, specia moleculară căreia aparțin nefiind una omogenă ci, din contră, ele formează o mare familie biologică cu proprietăți diverse, printre care și aceea de anticorpi.

Imunoglobulinele au un rol foarte important atât în finalizarea răspunsului imun umoral, cât și în inițierea răspunsului imun celular, având în acest caz calitatea de opsonine se combină specific cu antigenul făcându-l susceptibil la fagocitoză, prin favorizarea captării antigenelor corpusculare de către celulele fagocitare.

Opsonizarea declanșează răspunsul imun celular.

Structura imunoglobulinelor Structural, ele sunt alcătuite din două categorii de lanțuri: - rolul anticorpilor în helmintiază grele H heavy rolul anticorpilor în helmintiază sunt lungi, au un număr foarte mare de aminoacizi și sunt asociate între ele prin punți disulfurice.

Sunt de tip alfa, gamma, delta, miu și epsilon. Sunt asociate la lanțurile Heavy prin punți disulfurice. Sunt de tip lambda și kappa. Caracterele lanțurilor heavy și light: 1. Sunt unidirecționale 2. Sunt paralele, însă paralelismul lor nu este liniar ci helicoidal lanțurile se dispun sub formă de spirale unul în jurul rolul anticorpilor în helmintiază, direcțiile spiralelor fiind paralele între ele.

Fiecare dintre lanțurile Heavy și Light helmintox medicine spiralizează în jurul lanțului cu care este asociat prin punți disulfurice. Astfel, lanțurile Light execută o semitură pe distanța de de grade în jurul lanțurilor Heavy la care se atașează prin punți disulfurice.

Lanțurile Heavy se spiralizează reciproc unul în jurul celuilalt, efectuând tot o semitură de de grade. Sunt constituite din două categorii de secvențe, variabile și constante. Secvențele variabile sau hipervariabile sunt diferite de la anticorp la anticorp, ocupă primii aminoacizi ai lanțurilor Heavy și Light și diferă între cele două lanțuri niciunul din lanțuri nu va avea o secvență variabilă care să semene cu alt lanț.

Autentificare

Aceste secvențe variabile, notate cu VH și VL realizează două cavități care se numesc situsuri combinatve pentru antigen. În aceste situsuri se va inclava determinantul antigenic conformațional. Situsul combinativ pentru antigen se mai numește și paratop.

O imunoglobulină va avea două situsuri de legare a antigenului identice între ele, care vor recunoaște o structură non-self unică, sau un singur determinant antigenic conformațional. Astfel imunoglobulinele au căpătat denumirea de anticorpi monospecifici. Prin urmare, secvențele variabile sunt responsabile de funcția imunologică a imunoglobulinelor, și anume aceea de a recunoaște antigenul.

Secvențele constante ale lanțurilor L sunt identice la toate clasele de imunoglobuline, în timp ce secvențele constante ale lanțurilor H sunt dispuse mai ales la capetele COOH terminale. Sunt identice doar în cadrul unei clase de imunoglobuline. Aceste secvențe constante sunt responsabile de celelalte rolul anticorpilor în helmintiază ale imunoglobulinelor: activarea căii clasice a complementului, realizarea contactelor cu celulele sistemului imunitar și traversarea barierei feto-placentare Imunoglobulinele M nu traversează bariera datorită greutății lor moleculare mari, în timp ce Imunoglobulinele G o traversează.

Clase de imunoglobuline În funcție de secvențele constante ale lanțurilor H, s-au determinat 5 clase de imunoglobuline Ig și anume: IgM lanțuri grele miuIgG lanțuri grele gammaIgA lanțuri grele alfaIgD lanțuri grele delta și IgE lanțuri grele epsilon. Lanțurile L sunt identice, fiind aceleași pentru toate clasele de imunoglobuline, în timp ce lanțurile H sunt identice doar în cadrul aceleiași clase.

O clonă de limfocite B formează plasmocite care elaborează imunoglobuline ce conțin în structura lor un singur tip de situs combinativ pentru antigen, care derivă din combinația secvențelor variabile ale lanțurilor H și L.

A aflat că are cancer după ce a observat un semn pe unghie Unghiile pot anunța cancerul. Ce a aflat o femeie după ce a postat o fotografie pe Facebook Subiecte în Cancer A aflat că are cancer după ce a observat un semn pe unghie. Cum arăta manichiura ei? Melanomul subungual: cum arată, tratamentul Cancer unghie picior. Legătura dintre unghiile de la picioare și cancerul!

Anticorpii produși de o singură clonă de limfocite B au următoarele particularități reprezentate de: Specificitatea clonală - situsul combinativ pentru antigen este caracteristic clonei limfocitare care a produs anticorpul respectiv situs combinativ antigen-specific. Diversitatea izotipică a anticorpilor.

Dacă antigenul pătrunde în organism pe cale tisulară este recunoscut de anticorpii din clasa Ig M sau Ig G, mai bine bruxismo por oxiuros în țesuturi, în timp ce dacă pătrunde pe calea mucoaselor va fi atacat de către anticorpii din clasa Ig A sau Ig E.

Structura lor este simplă, monomerică, au greutate mică și de aceea trec foarte ușor prin bariera feto-placentară și prin bariera endotelială traversează peretele vascular sangvin.

Au o durată de viață mare, ce poate ajunge până la 4 săptămâni. Ca structură sunt similare cu celelalte clase de imunoglobuline fiind alcătuite dintr-o pereche de lanțuri H și una de lanțuri L. Prin urmare, imunoglobulinele G sunt forme tetramerice, având o structură alcătuită din 4 lanțuri, 2 H și 2 L. Lanțurile H sunt formate din de aminoacizi, au lungimea de angstromi și greutatea moleculară de 45 de kilodaltoni. Nu sunt liniare, ci organizate în bucle datorită punților disulfurice dintre catene.

Un lanț H este alcătuit din 4 bucle, denumite și domenii. La punctul de asociere al celor două lanțuri H prin punți disulfurice se află o zonă foarte flexibilă numită zonă balama care conferă capacitate de mișcare atât corpului, cât și brațelor anticorpului.

De asemenea favorizează contactul cu antigenul și participă la recunoașterea antigenică. În funcție de numărul de punți disulfurice și de poziția lor pe lanțul H, clasa imunoglobulinelor G a rolul anticorpilor în helmintiază împărțită la rândul ei în 4 subclase diferite, și anume: IgG1 - alcătuită din 2 punți disulfurice, situate între punctele de intersecție ale lanțurilor H.

Abonează-te la Viața Medicală

Reprezintă cel mai mare procent dintre toate subclasele de imunoglobuline G, având rol în activarea complementului pe cale clasică și în transferul imunității în mod pasiv, prin bariera feto-placentară, de la mamă la făt.

IgG2 - alcătuită din 4 punți disulfurice, situate două câte două de o parte și de alta a punctelor de intersecție ale lanțurilor H. Activează slab complementul. IgG3 - este alcătuită din 15 punți disulfurice situate între punctele de intersecție ale lanțurilor H.

Este cel mai puternic activator al căii clasice a complementului. IgG4 - alcătuită din 2 punți disulfurice situate fiecare de o parte și de alta a punctelor de intersecție.

Lecția 25: Sângele

Nu activează deloc complementul. Lanțurile L sunt alcătuite din aminoacizi și au lungimea de 60 de angstromi, având o greutate moleculară mai mică decât H, de 22 de kilodaltoni. Nu sunt liniare, ci sunt și ele organizate în bucle sau domenii. Pe fiecare lanț light există 2 bucle, fiecare lanț L având doar 2 punți disulfurice intracatenare, sper deosebire de lanțurile H care au numeroase punți disulfurice între catenele lor.

Imunoglobulinele G sunt alcătuite din punct de vedere funcțional din două zone: - Fab care este implicat numai în recunoașterea antigenică, reprezentând situsul combinativ pentru antigen al imunoglobulinei. Este responsabil de funcția imunologică a anticorpului, fără implicare în funcțiile biologice. La limita dintre zonele constante Fc și zonele variabile Fab se găsește zona balama, care conține punțile disulfurice. La microscopul electronic, pentamerii de IgG apar sub forma literei Y, fiind alcătuiți din două lanțuri H care reprezintă cele două brațe ale literei Y și 2 lanțuri L reprezentate de zona situată sub cele două brațe.

Între cele două zone există regiunea balama, cu flexibilitate maximă.

Situsul combinativ pentru antigen Structura și funcțiile situsului combinativ pentru antigen sunt esențiale pentru ca imunoglobulinele să-și poată îndeplini funcția imunologică. Este o depresiune de dimensiuni mici, între 6 și 30 de angstromi care rezultă din plicaturarea tridimensională a lanțurilor H și L din structura imunoglobulinelor G.

• Acest articol sau această secțiune are bibliografia incompletă sau inexistentă.
• Papilloma della vescica nell uomo
• Examen ecografic general copii ani (abdomen, urogenital) - Invitro Diagnostics
• Remedii parazite pentru acnee
• Margele biohelmets și geohelmets
• Atopia - Viața Medicală

Este complementară cu determinantul antigenic conformațional și astfel determină stabilirea contactelor dintre anticorp și antigen.

Plicaturarea tridimenisonală este datorată existenței unor punți disulfurice în domeniile lanțurilor H și L, fiecare domeniu conținând câte 3 punți disulfurice, astfel are loc plicaturarea 3D. Secvențele peptidice ale situsului combinativ pentru antigen, care realizează legăturile anticorp- determinant antigenic conformațional sunt alcătuite din 8 aminoacizi. Paratopul este secțiunea din cadrul situsului combinativ pentru antigen care este responsabilă de recunoașterea antigenului. Specificitatea absolută rolul anticorpilor în helmintiază legăturii antigen-anticorp este dată de faptul că un singur paratop va recunoaște un singur tip de determinant antigenic conformațional.

Specificitatea depinde și de numărul și natura aminoacizilor ce alcătuiesc regiunile determinante ale complementarității aflate în situsul combinativ pentru antigen.

Suma regiunilor determinante ale complementarității constituite în cadrul unui singur situs combinativ pentru antigen formează paratopul. Poziționarea în spațiu a plicaturărilor situsului combinativ și a regiunilor determinante ale complementarității depinde de niște regiuni numite secvențe Frame-Work.

Plicaturarea situsului combinatv pentru antigen este esențială, întrucât ea favorizează recunoașterea antigenică și după contactul cu antigenul va transforma situsul combinativ pentru antigen dintr-o sttructură de recunoaștere într-o structură antigenică propriu-zisă.

Recunoașterea antigenică și transformarea situsului combinativ pentru antigen într-o structură antigenică propriu-zisă se face prin contactul și alăturarea a două sau mai multe regiuni determinante ale complementarității rezultând astfel o secvență peptidică unică, nerepetabilă în organism care se numește idiotp.

Idiotopul reprezintă componenta antigenică a oricărui situs combinativ pentru antigen. Idiotopii pot fi interni, alcătuiți numai din regiuni determinante ale rolul anticorpilor în helmintiază și externi, alcătuiți din secvențe de aminoacizi situați la vârful extern al plicaturilor.

Vierme - Wikipedia

Idiotipul reprezintă totalitatea idiotopilor dintr-un situs combinativ pentru antigen. Idiotipul conferă specificitatea antigenică a situsului.

Astfel se constituie un paradox întrucât situsul combinativ pentru antigen are atât capacitatea de recunoaștere antigenică, cât și capacitatea de a deveni o structură antigenică în sine. Acest paradox este responsabil de controlul retrospectiv al răspunsului imun și anume de reglarea răspunsului imun.

Dacă idiotopii sunt structuri intens imunogene, răspunsul față de un antigen va fi întotdeauna repetitiv, și nu unic. Rezultatul interacțiunii dintre antigen și anticorp este reprezentat de formarea complexelor imune care sunt solubile, precipită, produc aglutinarea antigenelor și neutralizarea antigenelor.

Funcțiile biologice ale imunoglobulinelor 1.

Omul este un nematod

Declanșarea cascadei complementului pe calea clasică prin factorul C1q al complementului. Se realizează doar în momentul în care anticorpul a recunoscut un determinant antigenic conformațional. Implică modificări în conformația lanțurilor H care se transmit ortodromic de la capătul carboxi-terminal către capătul amino-terminal și presupune exteriorizarea unei secvențe de aminoacid care este capabilă să lege fracțiunea C1q a complementului.

Facilitarea fagocitozei se face prin atașarea anticorpilor imunoglobulinelor care au opsonizat antigenul corpuscular de suprafața macrofagelor care vor realiza apoi captarea și endocitarea antigenelor respective urmată de fagocitarea lor.

Transferul placentar al anticorpilor din clasa IgG de la mamă la făt prin traversarea de către aceștia a barierei placentare.